В 2000 году он получил премию Альберта Ласкера. Вместе с Аароном Чехановером и Ирвином Роузом был награжден Нобелевской премией по химии в 2004 году за исследование роли убиквитина в клеточной системе деградации белков в протеасомах.
Премии и награды
- 1987 — Научная Премия Вейцмана, Израиль
- 1993 — Избрание в члены Европейской организации по молекулярной биологии
- 1999 — Уочтерская премия университета Инсбрука, Австрия (совм. с А. Чехановером)
- 1999 — Гарднеровская международная награда, фонд Гарднера, Канада (совм. с А. Я. Варшавским)
- 2000 — Премия Альберта Ласкера за фундаментальные медицинские исследования
- 2001 — Премия Вольфа по медицине, Израиль
- 2004 — Нобелевская премия по химии
Публикации
- Hershko, A., Ciechanover, A., and Rose, I.A. (1979) "Resolution of the ATP-dependent proteolytic system from reticulocytes: A component that interacts with ATP". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, pp. 3107–3110.
- Hershko, A., Ciechanover, A., Heller, H., Haas, A.L., and Rose I.A. (1980) "Proposed role of ATP in protein breakdown: Conjugation of proteins with multiple chains of the polypeptide of ATP-dependent proteolysis". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, pp. 1783–1786.
- Ciechanover, A., Elias, S., Heller, H. and Hershko, A. (1982) Covalent affinity purification of ubiquitin-activating enzyme. J. Biol. Chem. 257, 2537-2542.
- Hershko, A., Heller, H., Elias, S. and Ciechanover, A. (1983) Components of ubiquitin-protein ligase system: resolution, affinity purification and role in protein breakdown. J. Biol. Chem. 258, 8206-8214.
- Hershko, A., Leshinsky, E., Ganoth, D. and Heller, H. (1984) ATP-dependent degradation of ubiquitin-protein conjugates. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 1619-1623.
- Hershko, A., Heller, H., Eytan, E. and Reiss, Y. (1986) The protein substrate binding site of the ubiquitin-protein ligase system. J. Biol. Chem. 261, 11992-11999.
- Ganoth, D., Leshinsky, E., Eytan, E., and Hershko, A. (1988) A multicomponent system that degrades proteins conjugated to ubiquitin. Resolution of components and evidence for ATP-dependent complex formation. J. Biol. Chem. 263, 12412-1241.
